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Baumeister

Prof. Dr. Wolfgang P. Baumeister

für die Aufklärung der Struktur und des Mechanismus des Proteasoms

Lange Zeit war es ein Traum von Zellbiologen einen Blick in die supramolekulare Architektur lebender Zellen zu erhaschen, bisher ein unentdecktes Land. Vitale Zellfunktionen werden durch ein Ansammlung von Makromolekülen – oder Komplexen – gebildet, aber die meisten bestehen nur vorübergehend oder werden von Kräften zusammengehalten, die eine biochemischen Isolation und Reinigung nicht überdauern. Die Entwicklung der Kryoelektronentomographie hat es ermöglicht, dreidimensionale Bilder von gefrorenen Zellen oder Organellen in einer Größe von 5 nm zu erhalten, und mit fortschrittlicheren Techniken können wir nun den Bereich der Molekularstruktur betreten. Das wiederum erlaubt die Darstellung von makromolekularen Komplexen in einer natürlichen Umgebung. Solche Tomogramme sind 3D-Bilder des gesamten Zellproteoms, aber die immense Flut an Erkenntnissen stellt uns vor technische Probleme. Ausgeklügelte neue Techniken der gefundenen Muster werden notwendig sein, um die Information über die Verteilung von Makromolekülen und um ihre Verteilung und Beziehung zur Nachbarschaft zu erklären. Dadurch wird eine Brücke zwischen Molekular- und zellulärer Strukturbiologie geschlagen.

Wolfgang Baumeister wurde durch seine Arbeiten am Proteasom bekannt – jene Organelle, die für den kontrollierten Abbau intrazellulärer Proteine zuständig ist. Diese Arbeiten haben den Weg für die Aufklärung der Struktur dieser großen und komplexen molekularen Maschinen wie auch deren enzymatischen Mechanismus gebahnt. In jüngerer Zeit haben Baumeister und Mitarbeiter die Kryoelektronen-Tomographie entwickelt. Diese Methode gestattet es, intakte Zellen mit hoher Auflösung abzubilden und damit zu neuen Einblicken in ihre supramolekulare Architektur zu kommen. Sie kann sehr wirkungsvoll zur Aufklärung des Netzwerkes molekularer Wechselwirkungen beitragen, die den höheren Funktionen der Zelle zugrunde liegen. Hochauflösende Tomogramme einer Zelle sind letztlich dreidimensionale Abbildungen des gesamten Proteoms der Zelle.

  Geboren am 22. November 1946 in Wesseling bei Köln
1973 Promotion (Dr.rer.nat.) an der Universität Düsseldorf
1978  Habilitation für das Fach „Biophysik“, Universität Düsseldorf
1981-1982  Heisenbergstipendiat, Physik-Department (Cavendish Laboratory) der Universität Cambridge, England
1983-1987 Leiter der Arbeitsgruppe „Molekulare Strukturbiologie“ am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried bei München
1987-present apl. Professor an der TU München, Fakultät für Chemie
1988-present Wissenschaftliches Mitglied und Direktor der Abteilung „Molekulare Strukturbiologie“ am MPI für Biochemie in Martinsried bei München
2000-present Honorarprofessor an der TU München, Fakultät für Physik
   
Auszeichnungen:
   
1982  Ernst-Ruska Preis
1988 Mitglied der European Molecular Biology Organization
1998 Otto-Warburg-Medaille der Gesellschaft für Biochemie und Molekularbiologie e.V.
2000  Mitglied der Bayerischen Akademie der Wissenschaften
2000 Moore Distinguished Scholar, California Institute of Technology, Pasadena, California
2000  Max-Planck-Forschungspreis
2001  Preis der Feldberg Foundation (London)
2001  Mitglied der Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina
2001  Karl Heinz Beckurts-Preis
2002  Datta Lecture und Medaille (FEBS)
2002  Foreign Honorary Member of the American Academy of Arts & Sciences
2003  Louis-Jeantet Prize for Medicine, Genf, Schweiz

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